Мистецтво слухати - майже рівнозначне мистецтву говорити. (П.Буаст)

Білки - значення, що таке?

Білки – високомолекулярні природні органічні біополімери, (поліпептиди), макромолекули яких складаються з залишків α-амінокислот, з'єднаних між собою пептидними зв'язками (-СО-NH-). Умовно до білків відносять поліпептиди, що містять у поліпептидному ланцюгу більше 50 залишків α-амінокислот і мають молярную масу від 5000 до декількох мільйонів. У живій природі білки грають найважливішу роль в утворенні структури організмів, так і в їх життєдіяльності. Білкову природу мають ферменти і гормони. До складу білків входить близько 53% вуглецю, 23% кисню, 16% азоту, 7% водню, 1% сірки. Білки всіх рослин, тварин і людини утворені всього 20-а α-амінокислотами, які з'єднуючись і комбинуючись між собою у різних комбінаціях забезпечують все різноманіття тваринного і рослинного світу.

Виділяють чотири рівня організації структури білкових макромолекул. Первинна структура білків визначається послідовністю з'єднання залишків α-амінокислот у поліпептидному ланцюгу, причому всі кайдани на одному кінці містять аміногрупу (N-кінець), а на іншому кінці – карбоксильную групу (C-кінець). Вторинна структура білків відповідає закручуванню поліпептидного ланцюга деяких білків у вигляді спіралі, який виникає і підтримується за рахунок водневих зв'язків між атомами водню аміногруп одних залишків амінокислот і атомами кисню карбонільних груп інших залишків амінокислот. Третинна структура білків виникає в результаті певної укладання спіралі білка в просторі, з утворенням специфічної тривимірної конфігурації. В утворенні третинної структури провідну роль відіграють зв'язки між атомами сірки (дисульфідні містки –S-S-) між залишками цистеїну; між карбоксильними групами та аміногрупами (іонні взаємодії); а також за рахунок водневих зв'язків і гідрофобними взаємодіями. Третинна структура білків в основному визначає специфічну активність білкової молекули. Виділяють також четвертинну структуру білків, коли кілька макромолекул білка на рівні третинної структури (білкові субодиниці) об'єднуються між собою в асоціати тими ж видами зв'язками, що і при утворенні третинної структури, у ще більш складні асоціації, напр., гемоглобін – залізовмісний комплекс, що складається з чотирьох макромолекул (субодиниць) білка. При порушенні структури (денатурація) білки не можуть виконувати життєві функції.

За складом білки поділяють на прості (протеїни) і складні (протеїди). За формою деякі білки нагадують клубок, їх називають глобулярними (напр., ферменти); макромолекули інших витягнуті у вигляді волокон, такі білки називають фібрилярними (з них побудовані сполучні тканини організму, білки волосся та ін). При звичайних умовах одні білки можуть бути рідкими, інші – твердими. Глобулярні білки розчинні у воді або утворюють колоїдні розчини. Фібрилярні білки – у воді нерозчинні. Білки не мають точок плавлення, так як при нагріванні вони згортаються (руйнується вторинна і третинна структури) і розкладаються. Як і амінокислоти, білки володіють амфотерними властивостями. Найважливішою властивістю білків є їх гідроліз – руйнування первинної структури в результаті дії ферментів, розчинів кислот або лугів з утворенням полипетидів більш простого складу аж до вільних α-амінокислот. Під дією етанолу, ацетону, солей лужних металів і т. д. білки оборотно осаджуються (висалюються) з водних розчинів. При додаванні надлишку води до опадів білки знову можуть переходити в розчин. Під дією солей важких металів (Hg2+, Cu2+, Pb2+ та ін), концентрованих кислот та лугів білки осідають необоротно (відбувається денатурація). Якісними реакціями на білки є біуретова, ксантопротеїнова та ін. реакції.

Презентація про білки


 

Робота на сайті

ШУКАТИ ПРЕЗЕНТАЦІЮ

Білки - значення, що таке?


Презентації PowerPoint © 2012-2019